Анатомо-Лексикон

Трипсин

вступ

Трипсин - фермент, який виробляється в підшлунковій залозі і має велике значення для травлення людини. Він активує інші травні ферменти з підшлункової залози в кишечнику, які, у свою чергу, ще більше розщеплюють білки, які потрапляють у їжу. Потім вони можуть всмоктуватися в подальшому ході проходження через кишечник. Тому трипсин важливий як активатор різних травних ферментів для розсмоктування білків.

Завдання та функції - як працює трипсин?

Трипсин виробляється в підшлунковій залозі (підшлункова залоза) і як фермент відповідає за активацію інших травних ферментів з підшлункової залози. Це переважно хімотрипсин, еластаза та карбоксипептидаза. Таким чином, трипсин запускає каскад активації, що має вирішальне значення для перетравлення білків з їжею. Тому дефіцит призводить до серйозних порушень в організмі і, перш за все, в товстій кишці, до гниття.

також читайте:

Хімотрипсин
Карбоксипептидаза

Ферменти, що активують трипсин, в свою чергу, можуть розщеплювати білки з їжею і розщеплювати їх на так звані олігопептиди. Потім вони можуть легше всмоктуватися в тонкому кишечнику і транспортуватися в різні частини тіла за допомогою циркуляції. Організму потрібні білкові компоненти з їжі насамперед для того, щоб будувати з них власні білки. Вони використовуються, наприклад, для структури тіла у вигляді шкіри, сполучної тканини, м’язів або кісток. Але організму також потрібні білки, як гормони, антитіла для імунної системи або для транспорту кисню.

Трипсин як фермент має специфічні властивості з точки зору того, як він розщеплює білки. Це так звана ендопептидаза, що означає, що вона розщеплює пептидні зв'язки, тобто зв’язки між окремими амінокислотами (які складають пептид або білок) всередині білка.

Окрім своєї основної функції в травленні, трипсин також може зменшити біль, що виникає, наприклад, на тлі артриту.
Він також відіграє роль у розщепленні різних комплексів при аутоімунних захворюваннях і може запобігти надмірному накопиченню тромбоцитів. Останнє відбувається тому, що трипсин активує інші ферменти, такі як плазмін, який, у свою чергу, розчиняє фібрин і тим самим послаблює приєднувану мережу тромбоцитів у крові

Що таке трипсиноген?

Трипсин - фермент, який прагне розщеплювати інші білки. Тому важливо, щоб ця функція не надавала чинності на місці виготовлення, тобто підшлунковій залозі. Щоб запобігти цьому, трипсин виробляється на неактивній попередній стадії. Цей попередник також відомий як проензим, а у випадку трипсину - трипсиноген.

Детальніше про тему читайте тут: Трипсиноген

Під час їжі неактивний попередник трипсиноген вивільняється з підшлункової залози і активується в тонкому кишечнику. Це робиться іншим ферментом, який називається ентеропептидаза. Частини трипсиногену розщеплюються, створюючи активну форму трипсину.

При діагностуванні деяких захворювань, таких як муковісцидоз, важливо виміряти рівень трипсину в організмі людини. Кількість трипсиногену в організмі також може бути визначена для цієї мети, оскільки це безпосередньо пов'язане з кількістю наявного трипсину.

Можливо, вас також зацікавить: Кістозний фіброз

Що таке антитрипсин?

Антитрипсин - так званий інгібітор протеази. Це означає, що антитрипсин здатний запобігти виконанню трипсином свого завдання та розщепленню білків. Це особливо важливо для розщеплення білків у крові.

Докладніше про: Альфа-1 антитрипсин

Антитрипсин зазвичай називають альфа-1-антитрипсином, оскільки його можна виявити методом виявлення (білковий електрофорез) у так званій фракції альфа-1. Він в значній мірі виробляється в печінці і важливий для запобігання надмірного запалення в організмі шляхом інгібування різних ферментів, таких як трипсин, плазмін або тромбін. У разі дефіциту відповідно виникають серйозні порушення роботи печінки, але і легенів.

Можливо, вас також зацікавить: Дефіцит антитрипсину альфа-1

Інгібітори трипсину

Інгібітори трипсину - це пептиди, які заважають трипсину розвивати його дію в кишечнику або обмежувати його. Трипсин блокується і не може виконувати свою роботу як активатор інших травних ферментів в кишечнику.

Інгібітори трипсину містяться в різних продуктах харчування. Відомим представником є соя, яка містить інгібітори трипсину в сирому вигляді. При споживанні сирої сої, засвоєння білка в кишечнику може бути порушене. Щоб запобігти цьому, сою потрібно варити перед споживанням, оскільки це інактивує інгібітори трипсину. Що стосується соєвого борошна, слід переконатися, що він пройшов процес обсмажування, оскільки це також робить інгібітори трипсину нешкідливими. В іншому випадку можуть виникнути проблеми з травленням.

Читайте далі: Проблеми з травленням

Лабораторні значення трипсину

Стандартне значення

Для визначення рівня трипсину необхідний зразок крові. Виходячи з цього, кількість присутнього трипсину можна визначити в медичній лабораторії.

У здорової людини значення становить від 10 до 57 мкг на літр крові.

Як правило, рівень трипсину визначається, якщо є підозра на наявність гострого запалення підшлункової залози, тобто панкреатиту. Для цього, однак, слід також визначити інші параметри, такі як значення еластази.

Трипсин збільшувався

Якщо рівень трипсину в крові підвищений, це означає, що або надмірна кількість травного ферменту вивільняється з підшлункової залози, або надто мало трипсину виводиться з організму після того, як його функції виконані.

Надмірна секреція трипсину може бути викликана гострим запаленням підшлункової залози, тобто панкреатитом. Однак це також може бути рецидив хронічного, тобто давнього панкреатиту. Пухлина підшлункової залози або кістозний фіброз підшлункової залози на тлі муковісцидозу також можливі причини. При підозрі на одне з цих захворювань слід уточнити подальші параметри підшлункової залози для уточнення.

Ще одна можлива причина підвищення рівня трипсину - ниркова недостатність. Це захворювання також повинно бути уточнено лікарем при підозрі на нього.

Дізнайтеся більше на: Запалення підшлункової залози

Дефіцит трипсину

Оскільки трипсин є важливою частиною каскаду активації травних ферментів в кишечнику, дефіцит призводить до недостатнього перетравлення та всмоктування білків з їжі.
Нестача засвоєння харчових білків призводить до втрати ваги та дефіциту симптомів через брак білків в організмі людини. Крім того, існує так звана кишкова гниття з накопиченням азотовмісних сполук. Це також можна розпізнати по м’ясовим волокнам в калі.

При якому значенні pH найкраще працює трипсин?

Трипсин, як і більшість інших травних ферментів, може нормально працювати лише при певному pH. Оптимальний діапазон рН для трипсину становить від 7 до 8 і, таким чином, відповідає діапазону рН здорової людини в тонкому кишечнику. Якщо цей діапазон зміниться, трипсин більше не може працювати в достатній мірі, і це може призвести до порушення всмоктування білків з їжі.

Дізнайтеся про інші ферменти та що вони роблять: Роль ферментів в організмі людини

Виробництво трипсину

Як і багато інших травних ферментів, трипсин виробляється в підшлунковій залозі, а точніше екзокринній частині підшлункової залози. Там він спочатку вивільняється у вигляді проферменту трипсиногену, а потім перетворюється в активну форму в тонкому кишечнику ферментом ентереопептидазою, який, в свою чергу, може активувати подальші травні ферменти.